Start » Artykuły naukowe, Kuchnia naukowa, Owocowe skarby, Rośliny z daleka

Bromelaina, enzym trawienny z ananasa

21 kwietnia 2010

Ananasy (rodzina Bromeliaceae) są popularne na całym świecie, a sok ananasowy należy do bardzo lubianych. Jednak w krajach gdzie rośnie ananas, uważano go za roślinę leczniczą. Obecnie zainteresowanie medycyny budzi enzym obecny w ananasie – bromelaina. Bromelaina to proteaza cysteinowa, enzym który rozcina wiązania peptydowe, czyli trawi białko. Podobnym enzymem jest papaina, proteaza cysteinowa otrzymywana z niedojrzałych owoców papai (Carica papaya), używana w przemyśle spożywczym do zmiękczania mięsa. Doustne podawanie roślinnych enzymów trawiennych może być pomocne w sytuacjach, gdy produkcja własnych enzymów trzustkowych jest niewystarczająca, ale też wtedy, gdy potrzebna jest szybsza regeneracja tkanek (rekonwalescencja po urazie, intensywny wysiłek w sporcie).

Dlaczego rośliny produkują enzym rozkładający białko? Wytwarzanie enzymu to strategia obronna, bowiem proteazy są toksyczne dla owadów i larw . Właściwości bromelainy odkryto 50 lat temu; obecnie jest wytwarzana na skalę przemysłową z pnia i resztek po ścięciu owocu, choć enzym jest też w soku ananasowym. Czysta bromelaina to żółtawy proszek, jego aktywność enzymatyczna wyraża się w jednostkach FIP (trawienie kazeiny) lub GDU (trawienie żelatyny). Bromelaina, a także papaina są polipeptydami o 212 jednostkach, ich miejsca aktywne oraz struktura przestrzenna są bardzo podobne.
Bromelainę i papainę można kupić w sklepach z odżywkami czy aptekach; nie mają statusu leków, są składnikami suplementów diety. Wskazania do ich stosowania to „pomoc w trawieniu”, utrzymanie efektywnego systemu trawiennego i odpornościowego, wzmocnienie metabolizmu i szybsza regeneracja tkanek.
Do uzupełniania niedoboru enzymów trawiennych stosowano enzymy z trzustki wołowej i lipazę produkowaną przez bakterie. Tymczasem, enzymy pochodzenia roślinnego, takie jak bromelaina czy papaina, mogą być zamiennikiem pepsyny i trypsyny. Stosując mieszaninę enzymów roślinnych i zwierzęcych obserwowano  efekty synergistyczne. Bromelaina zachowuje aktywność w szerokim zakresie pH, może działać w żołądku, a również w jelicie cienkim. Jej aktywność i stężenie w przewodzie pokarmowym oznaczano  u myszy wykorzystując testy immunofluorescencyjne. Maksymalna ilość w kale pojawiła się po 4 godzinach, co dowodzi, że enzym się nie rozkłada i nie traci aktywności po podaniu doustnym.
U pacjentów z upośledzonym wchłanianiem można poprawić absorpcję tłuszczów przez doustne podanie enzymów trzustkowych razem z posiłkiem . Aby sprawdzić ich wpływ na funkcjonowanie trzustki, zdrowym ochotnikom podawano przez 4 tygodnie kapsułki z mieszaniną enzymów (lipaza, amylaza i proteazy). Obserwowane zmiany stężenia trypsyny i chymotrypsyny, a także amylazy w dwunastnicy nie były istotne statystycznie. Przypuszczano jednak, że wydzielaniem enzymów trawiennych powinien sterować mechanizm sprzężenia zwrotnego, czyli obecność dużych ilości enzymów w przewodzie pokarmowym będzie działać w kierunku zmniejszenia ich produkcji przez organizm. Podjęto próbę zbadania tego zjawiska  mierząc poziom enzymów w masie kału u zdrowych ochotników, którym podawano enzymy trawienne po 30 -100 FIP proteazy/kg dziennie. Okazało się, że doustne podanie proteaz hamowało endogenne wydzielanie enzymów przez trzustkę, w sposób zależny od dawki enzymów egzogennych. Fakt, ten potwierdza istnienie mechanizmu sprzężenia zwrotnego (feedback) u ludzi. Należy więc ostrożnie podchodzić do stosowania proteaz, a w każdym razie nie stosować ich przez dłuższy czas.
Wiele badań pokazuje, że bromelaina może być stosowana pomocniczo w terapii, np. po urazach sportowych czy przy leczeniu ran, ze względu na jej działanie przeciwzapalne. Podawanie bromelainy redukuje stany zapalne, opuchnięcia, zmniejsza bóle po zabiegach chirurgicznych. Potrzebne są badania kliniczne, aby potwierdzić te efekty i ustalić optymalne dawki. Możliwość strawienia i przyswojenia dodatkowych ilości białka spowodowała, że bromelainą zainteresował się świat sportu. Stosowanie proteaz może jednak utrudnić wykrycie środków dopingujących, takich jak erytropoetyna czy inne hormony peptydowe . Obecność 20 mikrog proteaz/ mL powodowała degradację białek w moczu, czyli “zatarcie śladów” dopingu.  Opracowano więc protokół oznaczania poziomu proteaz (chymotrypsyny, trypsyny i papainy) w moczu. Specjalny test wykrywa te enzymy w stężeniu większym niż 15 mikrog/mL.
Przegląd badań pokazuje, że bromelaina pomaga w leczeniu stanów zapalnych nosa i górnych dróg oddechowych u dzieci. Pozytywnie oceniono  skuteczność terapii u dzieci poniżej 11 lat, analizując dane 116 pacjentów z 19 ośrodków w Niemczech. Preparat pomaga udrożnić zatkany nos, ułatwia oddychanie i tłumi kaszel. Bromelaina może pomóc w leczeniu stanów zapalnych stawów. Opublikowano przegląd  10 badań klinicznych dotyczących leczenia zapalenia stawu kolanowego z zastosowaniem preparatów zawierających enzymy proteolityczne z bromelainą, trypsyną, papainą, chymotrypsyną, pankreatyną oraz z rutyną (flawonoid). Wyniki potwierdzają, że taka terapia daje korzystne efekty. W innym badaniu, podawano 800 mg bromelainy dziennie przez 12 tygodni osobom cierpiącym z powodu choroby stawów (ból, sztywność kolan) oceniając jakość życia. Jednak nie stwierdzono znaczącej poprawy w stosunku do grupy otrzymującej placebo . Wydaje się, że prawidłowa dieta może mieć większe znaczenie niż podawanie enzymu trawiącego białko. Dieta powinna być bogata w białko, zwłaszcza mięso ryb, dostarczające jednocześnie nienasyconych kwasów tłuszczowych.
Wśród przyczyn chorób stawów są zmiany degeneracyjne związane z wiekiem, nieodpowiednią dietą, brak ruchu, a także przewlekłe stany zapalne. W suplementacji diety proponuje się składniki (glukozaminę, chondroitynę) potrzebne jako materiał budulcowy oraz składniki o działaniu antyoksydacyjnym, które również działają przeciwzapalnie. Wzmożony metabolizm w chorych stawach wywołany jest zarówno rozpadem biopolimerów jak i ich regeneracją, co stwarza większe zapotrzebowanie na substancje odżywcze . Doustne podawanie proteaz jest stosowane u pacjentów z różnymi stanami zapalnymi, choć molekularny mechanizm przeciwzapalnego działania nie został wyjaśniony. Pokazano jednak, że podanie enzymów proteolitycznych powoduje stymulację komórek układu immunologicznego. Sugerowano , że to proteoliza bakterii układu pokarmowego powoduje, iż zaczynają pracować komórki immuno-kompetentne. Produkty rozkładu, takie jak beta-glukany, lipopolisaccharydy, peptydy, peptydoglikany, są znane ze swojej aktywności immunostymulującej. Człowiek ma w przewodzie pokarmowym ok. 1 kg bakterii, ta biomasa stale dostarcza produktów autolizy, stymulując organizm gospodarza. Podobny efekt (w postaci dodatkowej porcji produktów) można osiągnąć konsumując hydrolizaty białkowe.
Wykonano wiele badań nad zastosowaniem proteaz w leczeniu chorób nowotworowych. Terapia z udziałem enzymów dla pacjentów z nowotworami musi być oceniona w badaniach klinicznych, takie badania na poziomie IIB przeprowadzono  na Uniwersytecie w Kolonii. Badania kliniczne miały wykazać korzyści komplementarnej terapii enzymami u pacjentów z rakiem piersi, okrężnicy i plazmacytomą. Podawanie enzymów znacząco zmniejszało niepożądane objawy wywołane przez nowotwór oraz leki (mdłości, utrata wagi, niepokój), przyczyniając się do poprawy jakości życia. Wyniki motywują do prowadzenia dalszych badań.
Zażywanie enzymu tuż przed posiłkiem może działać korzystnie, jako pomoc w trawieniu pokarmów. Jednak zalecane dzienne spożycie bromelainy nie zostało ustalone. Często stosowane dawki to 1-3 tabletki zawierające po 500 mg bromelainy. W badaniach klinicznych u pacjentów stosowano bromelainę w dawkach 540–1890 mg/dziennie. W suplementacji można używać od 200 mg do 2 g dziennie, ale przed zastosowaniem najlepiej poradzić się lekarza lub dietetyka. Bromelaina nie jest toksyczna, pozytywnie oceniono bezpieczeństwo jej stosowania. Opisane efekty niepożądane są głównie związane z przewodem pokarmowym (biegunka, mdłości, odbijanie się). Na bromelainę mogą reagować niekorzystnie osoby uczulone na ananas.

BIBLIOGRAFIA

  1. Konno K, Hirayama C, Nakamura M, i inni, Papain protects papaya trees from herbivorous insects: role of cysteine proteases in latex. Plant J. 2004; 37(3):370-8.
  2. Roxas M., The role of enzyme supplementation in digestive disorders. Altern. Med. Rev. 2008; 13(4):307-14
  3. Hale LP. Proteolytic activity and immunogenicity of oral bromelain within the gastrointestinal tract of mice. Int Immunopharmacol. 2004; 4(2):255-64.
  4. Friess H, Kleeff J, Malfertheiner P, i inni, Influence of high-dose pancreatic enzyme treatment on pancreatic function in healthy volunteers. Int J Pancreatol. 1998; 23(2):115-23.
  5. Walkowiak J, Witmanowski H, Strzykala K, i inni, Inhibition of endogenous pancreatic enzyme secretion by oral pancreatic enzyme treatment. Eur J Clin Invest. 2003; 33(1):65-9.
  6. Thevis M, Maurer J, Kohler M, Geyer H, Schänzer W. Proteases in doping control analysis. Int J Sports Med. 2007; 28(7):545-9.
  7. Braun JM, Schneider B, Beuth HJ, Therapeutic use, efficiency and safety of the proteolytic pineapple enzyme Bromelain -POS in children with acute sinusitis in Germany. In Vivo. 2005; 19(2):417-21.
  8. S. Brien, G. Lewith, A. Walker, S. M. Hicks, D. Middleton, Bromelain as a Treatment for Osteoarthritis: a Review of Clinical Studies, eCAM 2004;1(3)251–257
  9. Brien S, Lewith G i inni, Bromelain as an adjunctive treatment for moderate-to-severe osteoarthritis of the knee: a randomized placebo-controlled pilot study. QJM . 2006; 99(12):841-50
  10. Reddy G. i inni,  Metabolism of glycosaminoglycans in tissues of adjuvant arthritic rat. Mol. Cell. Biochem. 1991; 106: 117-124
  11. Barot-Ciorbaru R. Immunomodulation by bacterial fractions. Int. J Immunopharmacol (1994); 16:469-473; Biziulevicius i inni. Food-protein enzymatic hydrolysates possess both antimicrobial and immunostimulatory activities: a cause and effect theory of bifunctionality. FEMS Immunol Med Microbiol (2006); 46:131-138
  12. Beuth J. Proteolytic enzyme therapy in evidence-based complementary oncology: fact or fiction? Integr. Cancer Ther. 2008;7(4):311-6
Poleć w swojej społeczności!